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PROTEÍNAS

3.4. Composición de las proteínas

La composición específica de cada proteína está directamente relacionada con la función que debe desempeñar. En muchas ocasiones, se encuentran presentes en la cadena macromolecular, además de  los veinte aminoácidos de los que antes se ha hablado, otro tipo de moléculas o átomos.

A veces ciertos aminoácidos se tienen la cadena lateral modificada, por ejemplo la prolina como hidroxiprolina, la lisina como hidroxilisina (ver figurasiguiente) o la serina como fosfoserina, en donde el grupo OH se encuentra fosforilado y por tanto la molécula a adquirido una  carga neta. Estas modificaciónes deben tener grandes consecuencias en la estructura local.

En otras ocasiones las proteínas tienen hidratos de carbono unidos covalentemente a ellas. Estos hidratos de carbono pueden ser simples moléculas de azúcar o largas cadenas de polisacáridos formando glicoproteínas como las que forman las proteínas de membrana. Los oligosacáridos son  extraordinariamente hidrófilos y son, por tanto la parte de la proteína que se mantiene fuera de la bicapa lipídica. La estructura de los carbohidratos es muy rígida (módulo 8) si se compara con la de los péptidos, por tanto las glicoproteínas son bastantes resistentes a la desnaturalización térmica irreversible.  Por otra parte los  azúcares de algunas proteínas son parte importante  de las propiedades inmulogógicas de la misma, interviniendo probablemente en los procesos de reconocimiento celular.

Estructuras de algunas modificaciones de cadenanas laterales de aminoácidos.  Todas estas modificaciones tienen lugar después de que el aminoácido normal se ha incorporado al péptido en el ribosoma.

Algunas proteínas contienen grupos que no son aminoácidos pero que juegan un claro papel en la función y en la estructura de la macromolécula, a estos grupos se les llama grupos prostéticos.  Un ejemplo claro de estas proteínas son las metaloproteínas que contienen uno o más cationes metálicos esenciales para su actividad biológica. Los cationes más habituales como grupos prostéricos son Ca²⁺ (el más abundante), el Zn²⁺ , Cu²⁺ , Mg²⁺ y Fe²⁺. Estos metales pueden estar directamente acomplejados con aminoácidos proteicos  como es el caso del  Zn²⁺ y del Cu²⁺ en las metaloenzimas o con otros ligandos diferentes como es el caso del  Fe²⁺ que se encuentra acoplejado en un anillo de profirina formando el grupo hemo de la hemoglobina y mioglobina.
Otro tipo de grupos prostéticos está formado por pequeñas moléculas que proporcionan a la proteína propiedades químicas que por sí solos los aminoácidos no tienen.  Generalmente este tipo de moléculas suelen estar unidos a la macromolécula a través de un residuo lisina como la biotina, el 5'fosfato de piridoxal,  el aldehido retinal , el ácido lipoico, etc. En enzimas, a los grupos prostéticos que realizan la reacción química catalizada se les denomina coenzimas.

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