Biopolimeros-Módulo 6

HIDRATOS DE CARBONO

6.7. Glicoproteínas

Como su nombre indica, las glicoproteínas son proteínas (principalmente las proteínas intrínsecas de membrana y de secrección) que son modificadas después de la traducción para unir covalentemente una parte oligosacárida. Puesto que hay una gran cantidad de azúcares, los cuales contienen una gran cantidad de grupos funcionales dispuestos en conformaciones diversas que pueden servir como potenciales sitios de unión, la estructura de los oligosacáridos unidos a las proteínas es enormemente variado y complejo y por tanto, muy rico en información, sobre todo, si se compara con polímeros lineales o plegados tales como el ADN o las proteínas. En contraste a la secuencia proteica, que está determinada por la plantilla del ADN, los azúcares se unen a las proteínas mediante la catálisis de enzimas altamente específicas que reconocen el sitio adecuado para unir el azúcar.

Así pues, resulta evidente que los carbohidratos son moléculas muy ricas en información que guían muchos procesos biológicos. La modificación de las proteínas mediante la inserción de un carbohidrato está normalmente asociada con:

Procesos de reconocimiento para la unión de otras moléculas. Existen proteínas, llamadas lectinas, que tienen dos o más sitios específicos de reconocimiento de azúcares, lo que explica su capacidad para aglutinar ( es decir, establecer enlaces entrecruzados) a los eritrocitos con otras células. En este sentido, también los hidratos de carbono también son claves en la interacción entre el espermatozoide y el óvulo, en los procesos de retorno de los linfocitos circulantes en la sangre a los centros linfáticos de los que derivaron originalmente, en los procesos de formación de los circuitos cerebrales, etc.
Protección frente a la proteólisis e incremento del tiempo de vida media de la proteína. Por ejemplo, los residuos terminales de carbohidrato de una glicoproteína pueden servir como señas para que las células hepáticas eliminen esta proteína de la sangre. El receptor de superficie celular mejor conocido que cumple esta función es el receptor de asialoglicoproteínas. Muchas proteínas recién sintetizadas, como inmunoglobulinasy hormonas peptídicas, tienen azúcares con residuos de ácido siálicos terminales. A lo largo de horas o de días, dependiendo de la proteína concreta, los resíduos terminales de ácido siálico son eliminados por las sialasas, las cuales sobresalen de la superficie de los vasos sanguíneos. Los residuos de galactosa que estas proteínas recortadas dejan expuestos, son detectados por los receptores de asiaglicoloproteínas de la membrana plasmática de las células hepáticas y forman un complejo con ellas. El complejo formado se introduce en la célula hepática (endocitosis) y así se elimina la proteína recortada del fluido sanguíneo. Así pues, estas unidades de oligosacáridos señalan el paso del tiempo para indicar que las proteínas que las transportan deben ser retiradas del torrente sanguíneo.
Prevención de la agregación durante el proceso de plegamiento proteico

Los azúcares predominantes en las glicoproteínas son la glucosa, galactosa, manosa, fucosa, N-acetilgalactosamina y N-acetilglucosamina. La unión del azúcara a la parte proteica es, bien a través de un enlace N-glucosídico a través del grupo amida de una asparragina, o bien a través de un enlace O-glucosídico a través de un grupo hidroxilo de una serina, una treonina o una hidroxilisina.

6.7.1 Glicoproteínas con unión N-glicosídica

La unión N-glicosídica se hace, bien a una GlcNAc o a una GalNAc, a través de una Asn en una secuencia X-Asn-X-Thr. Aunque hay tres tipos de glicoproteínas N-unidas (tipo alto contenido en manosa, tipo complejo y tipo híbrido) todas ellas contienen el mismo núcleo de oligosacárido el Man-(a-1,6)[Man-(a-1,3)]Man-(b-1,4)-(GlcNAc)-(b-1,4)-(GlcNAc) que se une en conformación b a la Asn. A partir de este núcleo uniforme de oligosacáridos, se ramifican diferentes tipos de oligosacáridos con una gran variedad de composición y de estructura.


Esquema de la distribución y composición de los tres tipos de glicoproteínas N-unidas.


Modelo interactivo de la parte carbohidratada de una N-linked glicoproteína tipo rica en manosa	Modelo interactivo de la parte carbohidratada de una N-linked glicoproteína tipo híbrido

A Docencia

Ficha Siquiente

Biopolímeros. J. Donoso.Página actualizada en Febrero 2006

	Biopolímeros (4831)
	*Módulo 6. Ficha 6.9*